如何理解好 Km是酶的「特徵性常數」,而最適PH和最適溫度不是酶的「特徵性常數」

2021-03-22 09:04:36 字數 5278 閱讀 1135

1樓:匿名使用者

(1)特徵常數就是指不受其他因素影響的常數。「常數」,你的應該理解。特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性。每一種酶的km值是不一樣的。

(2)我覺得第二個問題有點鑽牛角尖了。本質上講就是雙曲線,至多可以理解為類似於矩形的雙曲線(畢竟雙曲線的形狀可以有變化嘛)。你要搞清楚的不是什麼矩形雙曲線,而是要搞清楚「雙曲線」和「s曲線」的區別。

s曲線是在有誘導啟用劑的情況下,酶促反應所呈現的曲線模式。

總結,不是這些名詞難懂,究其根本是你壓根就不用特別在意怎麼叫法,而是搞清楚本質的含義!這不是學語文,不用咬文嚼字。越糾結這些,你看書就看得越慢。

如果以後從事一些科研實驗的話,你會明白idea和思路是最重要的。希望對你有幫助,謝謝。

酶最適ph是不是酶的特徵性常數

2樓:禾鳥

酶的最適ph不是酶的特徵性常數。

觀察ph對酶促反應速度的影響,通常為一鐘形曲線,即ph過高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的ph值就稱為酶的最適ph。人體內大多數酶的最適ph在6.

5~8.0之間。因此,酶的最適ph不是酶的特徵性常數。

酶促反應動力學是研究酶促反應速率及其影響因素的科學。這些因素包括酶濃度,底物濃度,ph 值,溫度,啟用劑和抑制劑等。

擴充套件資料

酶的特徵性常數:

米氏常數km是酶的特徵性常數:在一定條件下,某種酶的km值是恆定的,因而可以通過測定不同酶(特別是一組同工酶)的km值,來判斷是否為不同的酶。

km可用來判斷酶的最適底物:當酶有幾種不同的底物存在時,km值最小者,為該酶的最適底物。

km可用來確定酶活性測定時所需的底物濃度:當底物[s]=10km時,酶促反應速率ν=91%vmax,為最合適的測定酶活性所需的底物濃度。

3樓:上賊船莫怕死

不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:

酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑

先看一下推導:

e+s->es 平衡常數k1

es->e+s 平衡常數k2

es->p+e 平衡常數k3

其中:e是酶 s是底物 p是產物

開始時:

es生成速度:v1=k1[e][s]

es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]

在恆態時:

v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]

令:km=(k2+k3)/k1

即:km=[e][s]/[es]

km的意義:

設v=1/2vmax

km=[s]

即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.

km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應.

注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值.

因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。

4樓:

km是酶的「特徵性常數」,而最適ph和最適溫度不是酶的「特徵性常數」

特徵常數就是指不受其他因素影響的常數.「常數」,你的應該理解.特徵就是不同的酶有其自身的km常數,各自具有各自的特異性.每一種酶的km值是不一樣的.

為什麼說 km是酶的特徵常數,而最適溫度和ph

5樓:匿名使用者

不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:酶濃度、底物濃度、溫度、ph、啟用劑、抑制劑先看一下推導:

e+s->es 平衡常數k1 es->e+s 平衡常數k2 es->p+e 平衡常數k3 其中:e是酶 s是底物 p是產物 開始時: es生成速度:

v1=k1[e][s] es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es] 在恆態時: v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es] 令:

km=(k2+k3)/k1 即:km=[e][s]/[es] km的意義:設v=1/2vmax km=[s] 即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度.

km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應. 注:

km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值. 因此km是酶的特徵常數.最適溫度和ph只是影響因素。

km值﹑最適溫度﹑最適ph值中,哪個是酶的特徵性常數?並說出各自的影響因素。

6樓:匿名使用者

km值即米氏常數是酶的特徵性常數。km值是酶的特徵性常數,只與酶的性質,酶所催化的底物和酶促反應條件(如溫度、ph、有無抑制劑等)有關,與酶的濃度無關。酶的種類不同,km值不同,同一種酶與不同底物作用時,km值也不同。

各種酶的km值範圍很廣,大致在10-1~10-6m之間。

7樓:毓金蘭六春

這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素:1酶濃度2底物濃度3溫度4ph5啟用劑6抑制劑,而1和2是內因,3-6是外因。

這個問題首先你要知道什麼是km值,先看一下推導:

e+s->es

平衡常數k1

es->e+s

平衡常數k2

es->p+e

平衡常數k3

其中:e常譏敗客汁九伴循寶末是酶

s是底物

p是產物

開始時:

es生成速度:v1=k1[e][s]

es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]

在恆態時:

v1=v2

=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]

=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]

令:km=(k2+k3)/k1

即:km=[e][s]/[es]

km的意義:

設v=1/2vmax

km=[s]

即km是反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。

km是酶的特徵性常數:一個酶對一個特定的底物,有一個特定的km與之對應。

注:km與酶的濃度無關,與酶的性質有關,與底物濃度有關,同一酶對不同的底物有不同的km值。

因此km是酶的特徵常數。最適溫度和ph只是影響因素。

用哲學的話說:外因通過內因起作用。呵呵。

不知道你這麼說你能不能理解。我是生物專業的,所學的也只能這麼給你解釋。

參考資料:參考書目:生物化學王鏡巖

酶的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關

8樓:百度使用者

最適溫度不是酶的特徵物理常數,常受到其他條件如底物的種類、作

用時間、ph和離子強度等因素影響而改變。

如最適溫度隨著酶促反應作用時間的長短而改變,由於溫度使酶蛋白變性是隨時間累加的。一般反應時間長,酶的最適溫度低;反應時間短,最適溫度高。因此,只有在規定的反應時間內才可確定酶的最適溫度。

9樓:皇室冷雪

酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕.可用來表示酶和底物親和力的大小.米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小.

酶的特徵性常數有哪些?

10樓:demon陌

米氏常數是酶的特徵性常數,可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。

km:米氏常數,是研究酶促反應動力學最重要的常數。它的意義如下:它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。

由活細胞產生的、對其底物具有高度特異性和高度催化效能的蛋白質或rna。酶的催化作用有賴於酶分子的一級結構及空間結構的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導致酶活性喪失。

酶屬生物大分子,分子質量至少在1萬以上,大的可達百萬。

11樓:匿名使用者

vmax,kcat,kcat/km是,最適ph和最適溫度都不是。

12樓:清風留夏

vmax、ph和溫度不是特徵性常數,我就知道km是特徵性常數

酶的最適溫度為什麼不是特徵性常數

13樓:匿名使用者

酶的最適溫度和時間有關,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數

事實上,酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。求採納

酶促反應的最適溫度是酶的特徵性常數嗎?它與哪些因素有關?

14樓:咖啡奶茶

酶的特徵性

常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。

酶反應最適溫度為什麼不是酶的特徵性常數

15樓:

酶的最適溫度與實驗條件有關,因而它不是酶的特徵性常數.低溫時由於活化分子數目減少,反應速度降低,但溫度升高後,酶活性又可恢復.酶的特徵性常數,通常說的是km值.歡迎追問,

16樓:貴淑英逢媼

酶的最適溫度和時間有關

,酶可以在短時間內耐受較高溫度,相反延長反應時間,最適溫度降低,所以它不是特徵性常數

事實上,酶的特徵性常數是米氏常數,即酶的km值,它的數值等於酶促反應達到其最大速度vm一半時的底物濃度〔s〕。可用來表示酶和底物親和力的大小。米氏常數與底物濃度和酶濃度無關,而受溫度和ph值的影響,競爭性抑制劑米氏常數增大,最大反應速度不變;非競爭性抑制劑米氏常數不變,最大反應速度減小;反競爭性抑制劑米氏常數減小,最大反應速度減小。求採納

為什麼說Km是酶的特徵常數,而最適溫度和p

溫度太高或是太低,都會影響酶的活性,溫度繼續升高,酶就會失去活性.把酶當作人吧,當天太冷了人就不願意動,夏天太熱了就會悶,春天溫度適宜,所以到處旅遊的人就擠破景點.為什麼說 km是酶的特徵常數,而最適溫度和ph 不是。這是酶促反應動力學裡的內容,影響反應速度的有六大因素 酶濃度 底物濃度 溫度 ph...

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