蛋白質組學的研究特點有哪些蛋白質組學的研究特點有哪些?蛋白質組學的研究內容有哪些?目前在蛋白質組學的研究中主要採用了哪些技術

2021-03-04 08:09:17 字數 4401 閱讀 8087

1樓:匿名使用者

蛋白質組學是研究蛋白質組或應用大規模蛋白質分離和識別技術研究蛋白質組的一門學科,是對基因組所表達的整套蛋白質的分析。

包括蛋白質的表達水平,翻譯後的修飾,蛋白與蛋白相互作用等,由此獲得蛋白質水平上的關於疾病發生,細胞代謝等過程的整體而全面的認識。

從整體的角度,分析細胞內動態變化的蛋白質組成成份、表達水平與修飾狀態,瞭解蛋白質之間的相互作用與聯絡,揭示蛋白質功能與細胞生命活動規律的一個新的研究領域,也能為眾多種疾病機理的闡明及攻克提供理論根據和解決途徑。

2樓:船家擺渡

蛋白質是組**體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質的參與。一般說,蛋白質約佔人體全部質量的18%,最重要的還是其與生命現象有關。[1-2]

蛋白質(protein)是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。

它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯絡在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%~20%,即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.

6~12kg。人體內蛋白質的種類很多,性質、功能各異,但都是由20多種氨基酸(amino acid)按不同比例組合而成的,並在體內不斷進行代謝與更新。

蛋白質組學的研究特點有哪些?蛋白質組學的研究內容有哪些?目前在蛋白質組學的研究中主要採用了哪些技術 10

3樓:落沙無痕

因為不太瞭解也不知道樓主想要回答的側重點是什麼,就去知網上找了三篇文獻,pdf格式的

嗯,樓主可以稍花時間看一下,肯定我比簡單複述有收穫

蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點

4樓:匿名使用者

為**生物程序的分子機制,需要確定介導這個過程的蛋白質-蛋白質間的相互作用。研究蛋白質間相互作用的主要技術總結如下:

一、酵母雙雜交系統

酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後,誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子,啟動報道 基因在酵母細胞內的表達,如果檢測到報道基因的表達產物,則說明兩者之間有相互作用,反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大 規模蛋白質之間相互作用的研究。

在實際工作中,人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。angermayr等設計了一個sos蛋白介 導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能,豐富了酵母雙雜交系統的功能。

此外,酵母雙雜交系統的作用也已擴充套件至對蛋白質的鑑定。

二、噬茵體展示技術

在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連線一單克隆抗體的dna序列,當噬菌體生長時,表面就表達出相應的單抗,再將噬菌體過柱,柱上若含目的蛋白,就會與相應抗體 特異性結合,這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用,不僅有高通量及簡便的特點,還具有直接得到基因、高選擇性的篩選複雜混 合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前,用優化的噬菌體展示技術,已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cdna文 庫,並分離出了人上皮生長因子訊號傳導途徑中的訊號分子。

三、等離子共振技術

表 面等離子共振技術(su***ce pla**on resonance,spr)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種奈米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」,當待測蛋白與誘餌蛋白結合後,薄 膜的共振性質會發生改變,通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。spr技術的優點是不需標記物或染料,反應過程可實時監控。

測定快速且安全,還可用於檢測 蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。

四、熒光能量轉移技術

熒 光共振能量轉移(fret )廣泛用於研究分子間的距離及其相互作用; 與熒光顯微鏡結合,可定量獲取有關生物活體內蛋白質、脂類、dna 和rna 的時空資訊。隨著綠色熒光蛋白(gfp)的發展,fret 熒光顯微鏡有可能實時測量活體細胞內分子的動態性質。提出了一種定量測量fret效率以及供體與受體間距離的簡單方法,僅需使用一組濾光片和測量一個比 值,利用供體和受體的發射譜消除光譜間的串擾。

該方法簡單快速,可實時定量測量fret 的效率和供體與受體間的距離,尤其適用於基於gfp 的供體受體對。

五、抗體與蛋白質陣列技術

蛋 白晶片技術的出現給蛋白質組學研究帶來新的思路。蛋白質組學研究中一個主要的內容就是研究在不同生理狀態下蛋白水平的量變,微型化,整合化,高通量化的抗 體晶片就是一個非常好的研究工具,他也是晶片中發展最快的晶片,而且在技術上已經日益成熟。這些抗體晶片有的已經在向臨床應用上發展,比如腫瘤標誌物抗體 晶片等,還有很多已經應用再眼就的各個領域裡。

六、免疫共沉澱技術 免 疫共沉澱主要是用來研究蛋白質與蛋白質相互作用的一種技術,其基本原理是,在細胞裂解液中加入抗興趣蛋白的抗體,孵育後再加入與抗體特異結合的結合於 pansobin珠上的金黃色葡萄球菌蛋白a(spa),若細胞中有正與興趣蛋白結合的目的蛋白,就可以形成這樣一種複合物:「目的蛋白—興趣蛋白—抗興 趣蛋白抗體—spa\|pansobin」,因為spa\|pansobin比較大,這樣複合物在離心時就被分離出來。經變性聚丙烯醯胺凝膠電泳,複合物 四組分又被分開。

然後經western blotting法,用抗體檢測目的蛋白是什麼,是否為**蛋白。這種方法得到的目的蛋白是在細胞內天然與興趣蛋白結合的,符合體內實際情況,得到的蛋白 可信度高。但這種方法有兩個缺陷:

一是兩種蛋白質的結合可能不是直接結合,而可能有第三者在中間起橋樑作用;二是必須在實驗前**目的蛋白是什麼,以選擇 最後檢測的抗體,所以,若**不正確,實驗就得不到結果,方法本身具有冒險性。

七、pull-down技術

蛋 白質相互作用的型別有牢固型相互作用和暫時型相互作用兩種。牢固型相互作用以多亞基蛋白複合體常見,最好通過免疫共沉澱(co-ip) 、pull-down技術或far-western法研究。pull-down技術用固相化的、已標記的餌蛋白或標籤蛋白(生物素-、polyhis-或 gst-),從細胞裂解液中釣出與之相互作用的蛋白。

通過pull-down技術可以確定已知的蛋白與釣出蛋白或已純化的相關蛋白間的相互作用關係,從體 外傳路或翻譯體系中檢測出蛋白相互作用關係。

蛋白質組學的研究手段有哪些

5樓:匿名使用者

比較多:最基本的

1、雙向電泳技術(理想目的:將細胞(或組織)內所有蛋白質都分離開來)2、質譜技術及一系列派生技術 (測蛋白質序列)3 、蛋白質互相作用研究:

酵母雙雜交,細菌雙雜交,免疫共沉澱技術,pull-down,fret,bifc等

4、蛋白質定位:

熒游標記技術,共聚焦熒光顯微鏡技術,免疫熒光,免疫化學等技術。

基因組學與蛋白質組學,它們的特點和優勢與傳統的技術相比有哪些

6樓:莫彷徨

傳統技術是針對單個單個的蛋白啦,基因啦來研究的.好比面試選人,一個一個來.

組學的特點就是量大,批量基因,批量蛋白比較性的研究,好比選人時一個班一個班來比較挑選,效率高,容易發現新分子.對功能解釋、新功能、新藥物等提供可靠的指標.

蛋白質組學的研究方向

7樓:匿名使用者

1.蛋白質鑑定:可以利用一維電泳和二維電泳並結合western等技術,利用蛋白質晶片和抗體晶片及免疫共沉澱等技術對蛋白質進行鑑定研究。

2.翻譯後修飾:很多mrna表達產生的蛋白質要經歷翻譯後修飾如磷酸化,糖基化,酶原啟用等。

翻譯後修飾是蛋白質調節功能的重要方式,因此對蛋白質翻譯後修飾的研究對闡明蛋白質的功能具有重要作用。

3.蛋白質功能確定:如分析酶活性和確定酶底物,細胞因子的生物分析/配基-受體結合分析。

可以利用基因敲除和反義技術分析基因表達產物-蛋白質的功能。另外對蛋白質表達出來後在細胞內的定位研究也在一定程度上有助於蛋白質功能的瞭解。clontech的熒光蛋白表達系統就是研究蛋白質在細胞內定位的一個很好的工具。

4.對人類而言,蛋白質組學的研究最終要服務於人類的健康,主要指促進分子醫學的發展。如尋找藥物的靶分子。

很多藥物本身就是蛋白質,而很多藥物的靶分子也是蛋白質。藥物也可以干預蛋白質-蛋白質相互作用。

在基礎醫學和疾病機理研究中,瞭解人不同發育、生長期和不同生理、病理條件下及不同細胞型別的基因表達的特點具有特別重要的意義。這些研究可能找到直接與特定生理或病理狀態相關的分子,進一步為設計作用於特定靶分子的藥物奠定基礎。

8樓:匿名使用者

訊號傳導蛋白組如磷酸化與去磷酸化、互作網路蛋白組如蛋白質複合體及其互作等。

什麼是蛋白質組,簡述其研究特點

9樓:匿名使用者

一般流程是二維電泳+質譜分析,在蛋白水平上研究生物過程

通常都是兩個樣品的蛋白質組(譬如生物不同發育階段、植株不同部位)進行比較,找出在二維電泳上有差異的蛋白,質譜鑑定出它們是什麼,從而來研究基因的時空表達

蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點

蛋白質是組 體一切細胞 組織 的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋專白質屬的參與。一般說,蛋白質約佔人體全部質量的18 最重要的還是其與生命現象有關。1 2 蛋白質 protein 是生命的物質基礎,是有機大分子,是構成細胞的基本有機物,是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是...

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